Ապրանքներ

Ինֆրակարմիր սպեկտրոսկոպիան օգտագործվել է սուբստրատ-սպիտակուց փոխազդեցությունները քարտեզագրելու համար. Ca(2+)-ATPase սարկոպլազմիկ ցանցի կոնֆորմացիոն փոփոխությունները նուկլեոտիդների կապակցման և ATPase ֆոսֆորիլացման ժամանակ վերահսկվել են՝ օգտագործելով ATP և ATP սուբստրատի անալոգները (2'-deoxy-ATP, 3): '-դեօքսի-ATP և ինոզին 5'-տրիֆոսֆատ), որոնք փոփոխվել են սուբստրատի հատուկ ֆունկցիոնալ խմբերում:2'-OH-ի, 3'-OH-ի և ադենինի ամինո խմբի փոփոխությունները նվազեցնում են ATPase-ի կապակցման հետևանքով առաջացած կոնֆորմացիոն փոփոխության աստիճանը, հատկապես ուժեղ ազդեցությունները դիտվում են վերջին երկուսի համար:Սա ցույց է տալիս նուկլեոտիդ-ATPase համալիրի կառուցվածքային զգայունությունը նուկլեոտիդ-ATPase-ի առանձին փոխազդեցությունների նկատմամբ:Բոլոր ուսումնասիրված խմբերը կարևոր են կապվելու համար, և տվյալ լիգանդի խմբի փոխազդեցությունը ATPase-ի հետ կախված է այլ լիգանդի խմբերի փոխազդեցությունից:ATPase-ի ֆոսֆորիլացում նկատվել է ITP-ի և 2'-deoxy-ATP-ի համար, բայց ոչ 3'-deoxy-ATP-ի համար:Չկա ուղիղ կապ նուկլեոտիդների միացման ժամանակ կոնֆորմացիոն փոփոխության աստիճանի և ֆոսֆորիլացման արագության միջև, ինչը ցույց է տալիս, որ ATP-ով առաջացած կոնֆորմացիոն փոփոխության ամբողջ ծավալը պարտադիր չէ ֆոսֆորիլացման համար:Ինչպես նկատվեց նուկլեոտիդ-ATPase համալիրի համար, առաջին ֆոսֆորիլացված ATPase միջանկյալ E1PCa(2) կոնֆորմացիան նույնպես կախված է նուկլեոտիդից, ինչը ցույց է տալիս, որ ATPase վիճակներն ունեն ավելի քիչ միատեսակ կոնֆորմացիա, քան նախկինում ակնկալվում էր: